Definice polypeptid

Molekuly, které tvoří proteiny, se nazývají polypeptidy . Jedná se o peptidy složené z nejméně deseti aminokyselin (jeden druh organické molekuly).

V proteinu byl pořadí aminokyselin studováno a splňuje určitá pravidla. Konvenčně musí být N-konec polypeptidového řetězce (aminoterminální NH3 +) zapsán nalevo od sekvence; proto musí být C-terminál (nebo karboxylová skupina) zapsán napravo. Každá daná sekvence musí být přečtena z jejího N-konce na jeho C-konec.

V přírodě je enzym tvořící peptidové vazby (mezi jednou karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a jednou aminovou skupinou druhého a typem vazby, který váže proteiny a peptidy) ribozom ; v něm je vysvětlení konvence popsané v předchozím odstavci, protože růst řetězce nastává přidáním aminokyseliny do koncové karboxylové skupiny, takže první konec, který se objeví, je N-terminál.

Charakteristiky peptidu nebo proteinu se liší podle kvality a množství ionizovatelných skupin nalezených v molekule. Stejně jako volné aminokyseliny, peptid a protein mají izoelektrické pH (pl) a titrační křivky; Kromě toho se jeho pH v elektrickém poli nemění.

K pojmenování polypeptidu musí být přípony aminokyselin, které končí v -ico (jako je aspartikum ), v -an (jako tryptofan) a -ina (jako glycin) musí být změněny na -il ; jediná výjimka z tohoto pravidla je dána terminálním karboxyl. Jako příklad, abychom získali dipeptid valilalanin pomocí peptidové vazby, začínáme z valinu a alaninu; Na druhou stranu je valilglicyleucin tripeptidem, který je tvořen valinem v N-koncové poloze, glycinem a C-terminálním leucinem.

GIP nebo žaludeční inhibiční polypeptid patří do rodiny hormonů secrein, což je typ molekul nazývaných inkretin, který má za úkol připravit tělo k uskladnění potravy, kterou obdrží. Jeho objev se konal ve dvacátých létech a původně se věřilo, že je odpovědný za ochranu tenkého střeva před kyselinou, i když v současné době se má za to, že jeho funkcí je stimulovat sekreci inzulínu.

Doporučená